E-shop

Bílkoviny (proteiny) představují složité, vysokomolekulární látky (makromolekuly) tvořené řetězcem aminokyselin, kterých může být v jedné molekule až několik tisíc (mají relativní molekulární hmotnost 103 až 106). Pro každý organismus jsou naprosto nezbytné nejen svou stavební funkcí (stavba organismu i buněk) - k tvorbě nových tkání, růstu, udržování a nápravě tkání stávajících - ale zastávají také důležitou funkci transportní (přenášejí potřebné látky na místo určení, umožní jim prostup membránami), zásobní (zásoba energie a skladovacích látek), jsou významné v obranyschopnosti (imunoglobuliny, protilátky), v metabolismu svou funkcí katalytickou a regulační (enzymy, některé hormony), v činnosti svalů. Existují také tzv. stresové bílkoviny, které se rozvíjejí při stresu (upozorňuji, že stresovým faktorem může být pro tělo např. nedostatek kyslíku nebo také alkohol, jakýkoli činitel, který v organismu vyvolá stresovou reakci). Tyto bílkoviny pomáhají organismu se adaptovat na situaci, která nastala. Při stresu se nedenaturují* jako ostatní bílkoviny.

Souhrn funkcí bílkovin:

• 1. stavební (konstrukční)
  • kolagen - šlachy, chrupavky, kůže, pojivová tkáň - pevný v tahu
  • elastin - stavba cév
  • keratin - vlasy, nehty, kůže

Albumin
je hlavní bílkovinou lidské krve, tvoří se v játrech. Váže na sebe vodu, proto je důležitý pro udržení objemu tekutiny v cévách. Přenáší v krvi řadu látek nerozpustných ve vodě (hormony, vitamíny, bilirubin aj.) Velký nedostatek albuminu vede k otokům.

• 2. transportní
  • hemoglobin - červené krevní barvivo v erytrocytech (červené krvinky), podílí se na přenosu kyslíku a CO₂ krví, je složen ze 4 jednotek bílkoviny globinu
  • albumin*
  • transferin - transportní bílkovina přenášející v krvi železo
  • biomembránové bílkoviny

• 3. zásobní (skladovací)
  • feritin - zásobárna železa (Fe) - bílkovina sloužící k uložení železa v buňce, jeho hladina v krvi odráží velikost zásob železa v organismu

Imunoglobulin (zkr. Ig)

je protilátka. Již samotný termín zdůrazňuje její bílkovinnou povahu (globin). Imunoglobuliny jsou vytvářeny plazmatickými buňkami vznikajícími z B-lymfocytů po setkání s cizorodým materiálem (antigenem), proti kterému je následně specializován i příslušný imunoglobulin. Jeho funkcí je ochrana proti infekci, zneškodňování toxinů, imunologický dozor nad vlastními tkáněmi organismu aj. Jeho přítomnosti v lidském organismu (krvi) se využívá jako průkazu infekce. Existuje pět tříd imunoglobulinů (A, G, E, M, D).

• 4. zajišťující pohyb
  • bílkoviny svalových vláken - aktin, myosin

• 5. katalytické, řídící a regulační
  • enzymy* - bílkoviny, které jsou v malém množství schopny výrazně urychlit (katalyzovat) průběh určité biochemické reakce nebo děje, specifické oproti jiným katalyzátorům
  • hormony* - inzulín, glukagon, tyroxin...
  • receptory

• 6. ochranné, obranné
  • imunoglobuliny*
  • fibrin, fibrinogen - zamezení krvácení
  • leukocyty - bílé krvinky

• 7. stresové

---

Enzym je bílkovina, která je v malém množství schopna výrazně urychlit (katalyzovat - „biokatalyzátor“) průběh určité biochemické reakce nebo děje, který by jinak probíhal jen velmi pomalu či prakticky vůbec neprobíhal. Funkce enzymů je nezbytná pro správnou činnost orgánů, podílejí se na metabolismu, mají význam pro trávení, srážení krve, obranu organismu proti infekci atd. Každý je specializován (specifický) pro určitou funkci. Obvykle jsou velmi citlivé na působení zevních vlivů (teplota, kyselost, některé jedy) a řada z nich ke své činnosti vyžaduje ještě přítomnost další látky – koenzymu (kofaktoru), kterým je často některý z vitamínů (zejm. skupiny B) nebo stopový prvek. Některé vznikají z proenzymu, některé existují v aktivním i neaktivním stavu a do činnosti jsou uvedeny dle potřeb organismu. Porucha enzymů se nazývá enzymopatie (metabolická onemocnění). Aktivitu některých enzymů lze stanovit v krvi při biochemickém vyšetření - může být vyšší při některých onemocněních (aminotransferázy se do krve zvýšeně uvolňují z jater při jejich poškození, např. virové hepatitidě, a jejich aktivita v krvi je proto zvýšena). Názvy enzymů končí většinou koncovkou -áza (-asa) a dělí se na několik skupin:

• oxidoreduktázy katalyzují oxidoredukční reakce
• transferázy katalyzují přenos různých funkčních skupin
• hydrolázy katalyzují hydrolytické štěpení substrátu
• lyázy katalyzují nehydrolytický rozklad
• izomerázy ustavují rovnováhu mezi dvěma izomery
• ligázy katalyzují syntézu dvou složek s dodávkou energie z rozkladu ATP

---

Hormon je látka, která vzniká v jedné části těla a prostřednictvím krve se dostává do jiné části, kde teprve působí. Hormony se tvoří ve žlázách s vnitřní sekrecí (endokrinní žlázy) - někdy ve formě tzv. prohormonů - a působí v určitých orgánech, které jsou na ně citlivé (mají pro ně receptory). Některé působí ve většině orgánů (např. hormony štítné žlázy), jiné mají jen omezené působení (zejm. některé regulační hormony ovlivňující ostatní endokrinní žlázy). Z chemického hlediska jde o různorodou skupinu látek - nejčastěji jsou bílkovinné povahy (peptidy), steroidní struktury nebo jednodušší látky odvozené od některé aminokyseliny. Ke klasickým patří tyroxin (štítná žláza), parathormon (příštitná tělíska), glukokortikoidy a mineralokortikoidy (kůra nadledvin), adrenalin (dřeň nadledvin), inzulín a glukagon (slinivka břišní), pohlavní hormony (vaječníky, varlata), růstový hormon, prolaktin a jiné hormony z předního laloku hypofýzy řídící ostatní endokrinní žlázy, oxytocin a antidiuretický hormon ze zadního laloku hypofýzy, vyšší řídící hormony z hypothalamu. O hormonech jako takových více v některém z dalších článků.

---

Z hlediska sportu jsou tedy bílkoviny využitelné a potřebné pro:

• výživu a růst svalů, šlach, kůže a kostí
• podporu novotvorby svalové hmoty
• ochranu svalové hmoty před poškozením namáhavým fyzickým výkonem
• ochranu svalové hmoty před devastací v průběhu snižování nadváhy
• zkrácení doby regenerace
• spalování tuků a redukci nadváhy

---

STAVBA BÍLKOVIN

Jak jsme již řekli, bílkoviny jsou tvořeny řetězcem aminokyselin (bílkoviny jako makromolekula - peptidy jako její menší část - aminokyseliny jako jakýsi základ), v jedné molekule jich může být až několik tisíc - přesné pořadí aminokyselin tvořících bílkovinu je zakódováno v dědičné informaci a je pro správnou funkci bílkoviny rozhodující. Kromě této primární struktury je pro funkci důležitá i struktura sekundární, terciární, ev. kvartérní. Odlišnost ve stavbě bílkoviny může být rozeznána imunitním aparátem a vést k tvorbě protilátek. Vnitřní uspořádání bílkovin (struktura) tedy vypadá následovně:

• primární - lineární pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci (vysvětlení pojmu polypeptid viz dále)

  

• sekundární - prostorové uspořádání lineárního řetězce polypeptidu. Vzniká na základě vzájemných interakcí mezi jednotlivými aminokyselinovými zbytky v polypeptidovém řetězci, přičemž se uplatňují především slabé vazebné (nekovalentní) interakce. Nejčastějšími typy je struktura alfa-helix (šroubovice) a beta-skládaný list. Sekundární struktura závisí na fyzikálně chemických podmínkách prostředí, ve kterých se protein nachází (pH, iontová síla, přítomnost dalších látek).

  

• terciární - další prostorové uspořádání jednotlivých úseků proteinů, uspořádaných do sekundární struktury, vzniká během syntézy proteinu procesem zvaným sbalování proteinu - podle terciární struktury se proteiny dělí na globulární nebo fibrilární

  

• kvartérní - uspořádání jednotlivých polypeptidů u proteinů tvořených více polypeptidy (tzv. oligomerní proteiny)

  

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH₂ a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidická vazba.

Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné fibrilární proteiny, a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné globulární proteiny - viz terciární struktura. Oproti fibrilárním (kolagen, keratin, fibroin - tvořící vlasy, rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech globulárních (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Tím se ztrácejí některé jejich biologické vlastnosti, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalová kontraktilita. Také tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností obrannou reakci antigen–protilátka (a poničení proteinu), a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.

Podle počtu aminokyselin v molekule rozlišujeme oligopeptidy (2 – 10 aminokyselin), polypeptidy (11 – 100) a bílkoviny (více než 100 aminokyselin). Pro zajímavost, z 20 aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 201 (plus 128 nul) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Složení mnoha proteinů je již známé, např. myoglobinu a hemoglobinu, u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury vzájemně velmi podobné.

METABOLISMUS BÍLKOVIN (TVORBA A ROZPAD)

Bílkoviny jsou základní složkou potravy, aminokyseliny (AK) získané jejich trávením (rozpadem) slouží tělu jako zdroj pro tvorbu vlastních bílkovin . Sníte potravinu s proteinem, v trávicím traktu je rozložen na menší části, které je tělo schopno vstřebat ze střeva (prostoupí membránami), poté využije aminokyseliny na sestavování svých bílkovin, opět složitějších struktur. Narozdíl od cukrů a tuků obsahují bílkoviny dusík, který patří k základním biogenním prvkům (proteiny tedy ovlivňují dusíkovou bilanci v organismu). Dusík není jen součástí bílkovin, ale také nukleových kyselin, hemu aj. Ačkoliv se atmosférický dusík rozpouští v krvi a tuku, organismus je schopen využít jen dusík přijatý potravou, který je vázaný v organických sloučeninách, především v bílkovinách.

Močovina (urea)
CO(NH2)2 - konečný odpadní produkt metabolismu dusíku, vylučuje se močí. Její koncentrace v moči odráží činnost ledvin.

Nebílkovinný dusík je obsažen v krvi v nebílkovinných sloučeninách (zejm. v močovině*, amoniaku, kreatininu). Většina tohoto dusíku je však produktem metabolismu bílkovin (močovina - krev - ledviny - moč - odstraněno z těla). Nutno ještě poznamenat, že molekuly bílkovin jsou veliké a jejich rozklad je poměrně složitý a pro organismus náročný (více než sacharidů a tuků), vyžadují více práce a energie vydané organismem na jejich trávení.

Proteosyntéza

Bílkoviny se v každé buňce tvoří proteosyntézou, tvorbou bílkovin z jejich jednodušších složek – aminokyselin. V tomto složitém procesu se přesně dodržuje pořadí jednotlivých aminokyselin, které je pro danou bílkovinu základní vlastností, na níž závisejí i ostatní. Už jsem zmínila , že pořadí je zakódováno v dědičné informaci. Proteosyntéza je součástí anabolismu a vyžaduje energii a přívod dostatečného množství bílkovin v potravě. Její nadměrné utlumení (např. kortikoidy) je provázeno sníženou obranyschopností, svalovou slabostí a dalšími poruchami.

Proteolýza

Proteolýza je opakem proteosyntézy - jedná se o rozložení bílkovin na menší části (peptidy) a na aminokyseliny, které se využívají k tvorbě nových bílkovin (syntéza bílkovin) nebo některých látek vznikajících z aminokyselin (syntéza dusíkatých látek - puriny, kreatin, serotonin, hormony...), nebo se použijí jako zdroj energie (jen minimální množství) - viz schéma (3 do červena zbarvené šipky od hotovosti AK v těle). Rozpad bílkovin je součástí katabolismu. Enzymy rozkládající bílkoviny na menší části (peptidy, aminokyseliny) se nazývají proteinázy (též proteázy).

V žaludku se v kyselém prostředí HCl (kyseliny chlorovodíkové) začínají proteiny trávit. Vezměme si příklad sousta živočišných bílkovin (maso). Kyselina chlorovodíková vylučovaná žaludkem rozvolňuje kolagen spojující svalová vlákna přijatého masa a umožňuje trávicím enzymům přístup k jeho bílkovině, která se štěpí na kratší řetězce (peptony). V tenkém střevě pokračuje trávení bílkovin prostřednictvím enzymů (hydrolýza). Při trávení jsou bílkoviny rozštěpeny proteázami (např. pepsinem a trypsinem) na peptidy, které jsou dále štěpeny peptidázami až na di a tripeptidy. Ty již většinou prostupují volnou difúzí stěnou střeva do krevního oběhu. (Některé lehce vstřebatelné mohou prostupovat již jako oligopeptidy, např. ze syrovátkového zdroje.)

Peptidy

Chemické sloučeniny organického původu tvořené řetězcem aminokyselin (od dvou do několika desítek) spojených peptidovou vazbou, podobně jako bílkovina (která je však podstatně větší a složitější). V organismu hrají důležitou roli – patří k nim řada hormonů (inzulín, parathormon, hormony hypofýzy) a látek, které slouží k vzájemné komunikaci buněk, např. v imunitním a nervovém systému.

Oligopeptidy

Jsou peptidy tvořené 2 - 10 aminokyselinami (dipeptid tvořen dvěma, tripeptid třemi, tetrapeptid čtyřmi, oktapeptid osmi atd.) Mnoho hormonů a jim podobných látek jsou oligopeptidy (např. oxytocin, vasopresin).

Polypeptidy

Tvoří přechod k bílkovinám, které kromě ještě většího počtu aminokyselinových zbytků mají obvykle i komplikovanější prostorové uspořádání než polypeptid.

Aminokyseliny

Jsou organické sloučeniny (karboxylové kyseliny) obsahující uhlík (C), vodík (H), kyslík (O) a dusík (N) (někdy též síru - S). Existuje 20 základních, které v četných kombinacích tvoří základ bílkovin a peptidů. Z aminokyselin se tvoří i další látky důležité pro činnost organismu (např. tyroxin, katecholaminy, pigment melanin, histamin aj.) Dělí se na neesenciální (postradatelné), které si lidský organismus umí sám vyrobit, např. z cukrů nebo jednodušších látek, a na esenciální (nepostradatelné), u nichž je odkázán na jejich přívod z potravy, zejména z živočišných bílkovin, není schopen si je sám vyrobit. O esenciálních aminokyselinách bude jeden z následujících článků, nyní se omezím pouze na jejich vyjmenování: valin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, fenylalanin a tryptofan (existují ještě tzv. semiesenciální aminokyseliny arginin a histidin - jsou esenciální jen pro děti, jejich vlastní syntéza totiž není dostatečná pro podporu růstu).

Konečným produktem přeměny aminokyselin je oxid uhličitý (CO₂), voda (H₂O) a slouč. amoniaku (NH₃) - bílkoviny se tedy nespalují čistě na CO₂ a vodu jako cukry a tuky (skládající se pouze z uhlíku, vodíku a kyslíku). Již víte, že obsahují i dusík, který se v procesu metabolismu odbourává na vysoce toxické dusíkaté zbytky. Vypořádat se s nimi musí játra - zpracují je na močovinu, jednoduchou sloučeninu, která je také toxická. Ledviny pak převezmou úkol její eliminace a vyloučí odpady z těla močí. (Část dusíku je využita na opětovnou regeneraci bílkovinných látek.) - viz schéma níže

---

Metabolismus bílkovin ve schématech

Jak už jsem zmínila v úvodu, pro lepší pochopení problematiky metabolismu bílkovin a jejich koloběhu v těle jsme pro Vás připravili názorná schémata. Na první pohled vypadají složitě, ale nezoufejte, uvidíte, že po pročtení následujícího textu Vám přijdou krásně pochopitelné. (V textu dávám do uvozovek slova, která figurují v obrázku.)

Přehled metabolismu bílkovin

Schéma, o němž se nyní budeme bavit, zachycuje metabolismus bílkovin dospělého člověka. Pro číselné údaje, které se v textu budou objevovat, řekněme, že náš imaginární jedinec váží 70 kg - jeho tělo tedy obsahuje asi 20 % bílkovin (14 000 g - oddíl "tkáňové bílkoviny"). Co se dalších čísel týče, potravou přijímá optimálně 70 - 100 g bílkovin denně (oddíl "bílkoviny potravy"). Proteosyntéza a proteolýza (dvě nejvyšší šipky při tkáňových bílkovinách - "lýza" a "syntéza") jsou v rovnováze - obě asi 300 až 500 g / den. Oproti tomu je resyntéza (znovuobnovení) aminokyselin daleko nižší než jejich odbourávání - 30 - 40 g / den (vytváření AK) vs. 120 - 130 g / den (rozklad AK). Regenerují se totiž jen neesenciální AK, esenciální musí být doplňovány potravou (opět viz oddíl "bílkoviny potravy").

Pojďme konečně k osvětlení samotného schématu. Začneme u oranžově zbarveného obdélníku (pro barvoslepé: je to jediný obdélník v celém obrázku a je v něm vepsána hotovost aminokyselin v těle, která u běžného člověka činí 600 - 700 g).

Do této hotovosti přistupují AK z bílkovin přijímaných potravou (esenciální AK přijímáme jedině touto cestou, tělo si je samo nedokáže vyrobit). Také proteolýzou (tedy rozkladem bílkovin těla - "lýza") se zvyšuje hotovost AK.

Již jsem zmínila, že se aminokyseliny využívají k tvorbě nových bílkovin ("syntéza" bílkovin) nebo některých látek vznikajících z aminokyselin ("syntéza dusíkatých látek" - puriny, kreatin, serotonin, hormony...), nebo se použijí jako zdroj energie ("odbourávání"). = tři šipky od hotovosti AK

Při "odbourávání" se aminokyselina zbavuje své NH₂ skupiny a zbývá z ní "C-skelet" (vymění NH₂ skupinu za něco jiného).

C-skelety vstupují buď do metabolismu sacharidů a tuků (pyruvát, acetylkoenzym A), nebo rovnou do citrátového (Krebsova) cyklu (vřadí se jako meziprodukt) - viz podrobněji další schéma.

Konečným produktem rozpadu aminokyselin (metabolismu bílkovin) je tedy CO₂, H₂O (z Krebsova cyklu) a sloučenina NH₃ (močovina, 25 - 35 g / den). = červeně zbarvená pole

A nakonec, C-skelety se mohou za účasti dusíku (šedá šipka) opětovně regenerovat na bílkovinné látky ("resyntéza neesenc. AK").

---

Katabolické děje a Krebsův (citrátový) cyklus

Lipidy (tuky), polysacharidy i bílkoviny se štěpí na své základní stavební jednotky.

Držme se nyní linie metabolismu bílkovin, o nichž je řeč v dnešním článku, zbylé složky potravy ponecháme článkům následujícím.

Obrázek níže znázorňuje již zmíněný vstup AK do metabolismu sacharidů a lipidů (přes pyruvát a acetylkoenzym A), popř. rovnou do citrátového cyklu, který probíhá v mitochondriích (což jsou jakési "buněčné elektrárny").

V rámci cyklu jsou odstupující složky zabarveny zeleně, vznikající energie je podtržena, složky, které do cyklu vstupují, jsou červené.

• Koenzym A přináší do cyklu zbytek kyseliny octové (2 uhlíky) - reaguje s vodou (H₂O) a látkou se 4 uhlíky ("C₄"). Výsledkem je sloučenina se 6 uhlíky (C₆), koenzym se uvolní.
• V průběhu cyklu se chemickými reakcemi přeměňují sloučeniny a mění se počet uhlíků v nich obsažených. Uvolňuje se CO₂, který poté vydechujeme, a množství energie. Vše se děje za přítomnosti kyslíku (O₂).

Výše uvedený popis je samozřejmě do značné míry zjednodušen a probrán málo podrobně. V případě zájmu je možno zpracovat článek s podrobnějším popisem metabolických dějů a chemických reakcí.

---

20 základních L-aminokyselin

Barevně jsou odlišeny esenciální.

• Alifatické:
  • alanin (Ala)
  • leucin (Leu)
  • isoleucin (Ile)
  • valin (Val)
  • prolin (Pro)

• Aromatické:
  • fenylalanin (Phe)
  • tryptofan (Trp)
  • tyrosin (Tyr)
  • histidin (His)

• Polární:
  • glycin (Gly)
  • serin (Ser)
  • threonin (Thr)
  • asparagin (Asn)
  • glutamin (Gln)
  • cystein (Cys)
  • methionin (Met)

• Bazické:
  • lysin (Lys)
  • arginin (Arg)

• Kyselé:
  • kyselina asparagová (Asp)
  • kyselina glutamová (Glu)

---

STRAVA - krátce

Většina lidí získává bílkoviny ze živočišné stravy: masa, drůbeže, ryb, vajec, mléka a mléčných výrobků. Mezi rostlinné zdroje patří luštěniny, obiloviny a některé ořechy. Důležitým rozdílem mezi živočišnými a rostlinnými zdroji je, že rostlinné jsou méně koncentrované. Bílkoviny v luštěninách jsou například promíseny jedlými škroby a nestravitelnými vlákninami, takže porce bílkovin získaných z rostlinného zdroje odpovídající porci živočišné stravy musí být mnohem větší. Rostlinné nabízejí také "neplnohodnotné" aminokyselinové spektrum - obiloviny mají např. málo lysinu, luštěniny zase methioninu, vegetariáni by proto měli stravu kombinovat. Mezi bílkovinami pomyslně vede syrovátková bílkovina. Bílkoviny by měly být dodávány ve 2 – 3 porcích jídla denně.

K uspokojení minimálních požadavků průměrného dospělého člověka stačí pozoruhodně malé množství - asi 0,6 g bílkovinné stravy na 1 kg váhy denně. Optimálním příjmem běžného člověka je však 1 - 1,2 g / kg. Ani příjem bílkovin by se neměl přehánět - jak jsme si výše vysvětlili, při odbourávání bílkovin vzniká NH₃, který je pro organismus toxickou látkou. Stejně tak přebytek nestrávených bílkovin podporuje v tlustém střevě rozvoj hnilobných bakterií vytvářejících toxické látky, které se mohou zpětně vstřebávat do krevního oběhu a poškozují organismus. Mohou způsobit i vážné, nenápadně nastupující zdravotní potíže. Při rozkladu bílkovin bakteriemi vznikají páchnoucí plyny a páchnoucí stolice. Jaké množství bílkovin je tedy již nepřiměřené? Některé zdroje uvádějí, že pokud se za 4 - 6 hodin po požití bílkovin stanete v důsledku nadměrné plynatosti společensky nepoužitelnými, byla dávka bílkovin vysoká. U každého jedince je jeho schopnost trávit danou bílkovinu jiná, stejně tak v závislosti na druhu bílkoviny. Nadměrný přísun bílkovin v každém případě nepřiměřeně zatěžuje metabolismus, zpomaluje proces regenerace po zátěži a zvyšuje riziko poškození ledvin (pozor tedy na kombinace více výrobků s bílkovinnými látkami, aby člověk v součtu pozřel požadované množství, nikoli zbytečnou tunu navíc).