E-shop

Aminokyseliny jsou základními stavebními jednotkami bílkovin a peptidů (tedy i hormonů a enzymů), které vznikají spojováním aminokyselin do různě dlouhých řetězců. Účastní se mnoha biochemických reakcí, které by bez jejich přítomnosti nemohly probíhat, a jsou také základem pro výrobu jiných aminokyselin a látek (hormony, mediátory atd.) Fungují také jako dárci uhlíkových řetězců k syntéze porfyrinů, purinů nebo pyrimidinů, přímo se účastní syntézy močoviny. Jejich deriváty, biogenní aminy, slouží kromě jiného jako neurotransmitery při nervovém přenosu (dopamin, noradrenalin aj.) nebo jako látky, které ovlivňují růst buněk (spermin, spermidin).

Vzhledem k tomu, že jsou z nich postaveny bílkoviny, mají přeneseně stejné funkce - podílejí se tedy i na umožnění nárůstu svalové hmoty, zlepšení regenerace a ochraně svaloviny před devastací. Méně využívané jsou jako zdroje energie.

Souhrn funkcí aminokyselin:

• jednotky pro stavbu bílkovin a peptidů
• katalyzátory* biochemických reakcí
• výchozí látky pro výrobu jiných aminokyselin, hormonů, přenašečů apod.
• vzácně jako zdroje energie (tento systém není příliš výhodný a metabolity mohou být škodlivé)

Z hlediska sportu jsou tedy aminokyseliny důležité pro:

• nárůst svalové hmoty
• podporu růstu pojivové tkáně
• rychlejší zotavení organismu po fyzické zátěži
• ochranu svalové hmoty před poškozením namáhavým fyzickým výkonem
• ochranu svalové hmoty před devastací v průběhu snižování nadváhy
• srdeční činnost
• lepší viskozitu krve

STAVBA AMINOKYSELIN

Aminokyseliny jsou organickými sloučeninami (karboxylovými kyselinami) obsahujícími uhlík (C), vodík (H), kyslík (O) a dusík (N) (někdy též síru - S). Obecný vzorec:

Každá aminokyselina má alespoň jednu aminovou (-NH₂) a jednu karboxylovou funkční skupinu (-COOH), což jim umožňuje se vzájemně spojovat tzv. peptidickými vazbami. Při vzniku peptidové vazby reaguje karboxylová skupina jedné aminokyseliny s aminovou skupinou druhé za odštěpení molekuly vody. Zmíněné řetězení aminokyselin je principem následného spojování v peptidy a proteiny. Všechny AK tvořící bílkoviny jsou v živých organismech zastoupeny v L-formě.

Vzniklý peptidický řetězec dává základ bílkovinné molekule (R je označení pro postranní řetězce zbytků aminokyselin - rozhodují o individuálním charakteru AK - polaritě, kyselosti, zásaditosti, rozpustnosti ve vodě - čím delší R, tím horší rozpustnost). Již v předchozích dílech jsem zmiňovala, že posloupnost (sekvence) aminokyselin určuje primární strukturu proteinu - jejich pořadí v proteinech je kódováno v DNA (každá aminokyselina je v genetickém kódu kódována tripletem* bazí a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu).

CHARAKTERISTIKA AMINOKYSELIN

Existuje 20 základních aminokyselin, které v četných kombinacích tvoří základ bílkovin a peptidů všech živých organismů. Z aminokyselin se tvoří i další látky důležité pro činnost organismu (např. tyroxin, katecholaminy, pigment melanin, histamin aj.) Dělí se na neesenciální (postradatelné), které si lidský organismus umí sám vyrobit, např. z cukrů nebo jednodušších látek, a na esenciální (nepostradatelné), kterých je osm, u nichž je odkázán na jejich přívod z potravy, zejména z živočišných bílkovin, není schopen si je sám vyrobit. O jednotlivých aminokyselinách bude jeden z následujících článků. Z esenciálních se jedná o valin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, fenylalanin a tryptofan (existují ještě tzv. semiesenciální aminokyseliny arginin a histidin - jsou esenciální jen pro děti, jejich vlastní syntéza totiž není dostatečná pro podporu růstu). Čím více obsahuje bílkovina esenciálních AK, tím vyšší nutriční hodnotu má (rostlinné mají nižší). Valin, leucin a isoleucin se řadí do skupiny BCAA (Branched Chain Amino Acids - aminokyseliny s rozvětveným řetězcem), o níž si také povíme příště.

20 základních L-aminokyselin se dělí:

- barevně jsou odlišeny esenciální

• Alifatické:

  - necyklické aminokyseliny, neutrální, mají 1x -NH₂ (zásaditý) a 1x -COOH (kyselý charakter) - vyvážený počet

  • Glycin (Gly)
  • Alanin (Ala)
  • Valin (Val)
  • Leucin (Leu)
  • Isoleucin (Ile)
  • Asparagin (Asn)
  • Glutamin (Gln)
  • Prolin (Pro)
• Bazické:

  - zásadité, obsahují 2 a více -NH₂ - převaha

  • Lysin (Lys)
  • Arginin (Arg)
• Kyselé:

  - kyselé, obsahují 2x -COOH - převaha

  • Kyselina asparagová (Asp)
  • Kyselina glutamová (Glu)
• Hydroxy:

  - obsahují hydroxyskupinu -OH

  • Serin (Ser)
  • Threonin (Thr)
• Sirné:

  - obsahují síru (S)

  • Cystein (Cys)
  • Methionin (Met)
• Aromatické:

  - cyklické, 5 a 6členné

  • Fenylalanin (Phe) - součástí aspartamu
  • Tyrosin (Tyr)
  • Tryptofan (Trp)
  • Histidin (His)

Dostatečný každodenní příjem aminokyselin ve formě bílkovin poskytuje našemu tělu pohodlný zdroj pro tvorbu vlastních bílkovin. Ještě pohodlnější může být podání samotných aminokyselin. Tělo pak není zatěžováno štěpením konzumovaných bílkovin na základní stavební kameny - aminokyseliny, což je energeticky poměrně náročný proces, a může se plně soustředit na tvorbu vlastních bílkovin. Ke konzumaci samotných AK se však většinou přistupuje jen u vážně nemocných a jinak oslabených osob, pro ostatní jsou bílkoviny (živočišné nebo rostlinné) naprosto dostatečným a vhodným zdrojem aminokyselin. Zvýšená spotřeba aminokyselin při nezměněném dodávání vede ke spotřebě vlastních bílkovin (např. při těžší a dlouhodobé infekci, nemoci, dlouhodobém stresu, vážném celkovém onemocnění). V důsledku toho dochází zejména k úbytku svalové hmoty a snížení odolnosti vůči infekcím.

METABOLISMUS AMINOKYSELIN

Katabolismus AK

Co je podstatné říci, že proteiny nejsou praktickým zdrojem pro tvorbu ATP (adenosintrifosfátu). Nicméně v situaci, kdy jsou ostatní zdroje energie nedostatečné (např. při extrémně náročném a dlouhodobém zatížení - marathon), probíhá v mitochondriích štěpení AK coby zdrojů energie (citrátový cyklus). Odstranění aminoskupiny se děje transaminací (přenos na jinou kyselinu) nebo deaminací (vznikne NH₄⁺).

Konečným produktem přeměny aminokyselin je poté oxid uhličitý (CO₂), voda (H₂O) a slouč. amoniaku (NH₃) - nespalují se tedy čistě na CO₂ a vodu jako cukry a tuky (skládající se pouze z uhlíku, vodíku a kyslíku). Jak jsem zmínila, obsahují i dusík, který se v procesu metabolismu odbourává na vysoce toxické dusíkaté zbytky. Vypořádat se s nimi musí játra - zpracují je na močovinu, jednoduchou sloučeninu, která je také toxická. Ledviny pak převezmou úkol její eliminace a vyloučí odpady z těla močí. (Část dusíku je využita na opětovnou regeneraci bílkovinných látek. Více k metabolismu AK a bílkovin v předešlém článku.

Nadbytečné aminokyseliny, které nejsou hned zabudovány do proteinů, nejsou skladovány, ale jsou zbaveny dusíku a rozloženy. Při svém katabolismu poskytují uhlíkové kostry (skelety), které jsou dále zužitkovávány. Podle toho, do které metabolické dráhy vstupují a jaký může být z tohoto hlediska jejich konečný produkt, se aminokyseliny dělí na glykogenní a ketogenní. Glykogenní aminokyseliny mohou být přeměněny na glykogen, ketogenní pak na tuk.

Syntéza AK

V organismu neustále probíhá obnova proteinů a tedy i obměna jednotlivých aminokyselin, které jsou syntetizovány de novo nebo přijímány potravou. Vyšší živočichové ztratili schopnost syntetizovat některé druhy aminokyselin (nazýváme je proto esenciální), rostliny a bakterie si tuto schopnost stále udržely.

• esenciální AK
  • tělo není schopno si je v dostatečném množství samo syntetizovat - valin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, fenylalanin a tryptofan (semiesenciální - arginin a histidin)
  • nutno dodat stravou - bohatým zdrojem bílkovin a tedy i aminokyselin je především maso a luštěniny, některé esenciální aminokyseliny jsou v rostlinné stravě obsaženy omezeně, proto je potřeba u přísně vegetariánské výživy zvážit vhodné složení stravy
• neesenciální AK
  • v těle mohou být syntetizovány aminací (přidáním aminoskupiny na uhlíkový skelet) - alanin, asparagin, kyselina asparagová, glutamová, glutamin, glycin, prolin, serin, cystein (z Met) a tyrosin (z Phe)
  • nemusí být obsaženy v dietě

Aminokyseliny se mohou vyrábět chemicky (běžně méně častý způsob), prostřednictvím mikroorganismů (speciálně vyšlechtěné bakterie, např. Corynebacterium glutamicum, Arthrobacter, Brevibacterium a Microbacterium) nebo se vyzískávají z živočišných bílkovin (kyselou nebo enzymatickou hydrolýzou bílkovin - za přispění enzymů štěpících bílkoviny, peptidáz - pepsin, trypsin, chymotrypsin). Obohacují pak potravu člověka a zvířat.